Білок

Будова білків — особливості, функції, біологічна роль



Будова білків займає величезне за важливістю місце як в біології, так і в інших природних науках. У цій статті ми детально розберемо будову білків, доходячи до останньої четвертинної структури.

У цьому питанні також варто враховувати основні властивості цих біополімерів, які виходять з особливостей їх будови. З розташування різних структур в молекулах білків слідують їх функції та біологічна роль в клітинах.

Білки – що це таке

Всі ми знаємо, що дані з’єднання дуже важливі в нашому житті. Вчені говорили та говорять про те, що без білків немає життя. І вони мають рацію.

Ці біополімери міцно пов’язані зі спадковою інформацією та життєвою енергією. І все-таки дамо визначення даним компонентам всіх живих систем.

Білки – нерегулярні, тобто неперіодичні біополімери, мономерами яких є 20 амінокислот.

До їх складу входять:

  • вуглець;
  • водень;
  • кисень;
  • азот;
  • іноді сірка.
Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник дослідження білків
Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник дослідження білків

Біополімерами називаються великі молекули, що складаються з більш простих молекул – мономерів. Як ви зрозуміли з визначення, білки є великими молекулами або макромолекулами та високомолекулярними сполуками.

Наприклад, гемоглобін має молярну масу близько 64 тис.м частинок. Молярна маса альфа-амілази майже доходить до 100 тис. частинок А якщо брати й білки, складові оболонки вірусів – капсиди, то вони містять до 40 млн частинок.

Важливо! У клітинах і тканинах зустрічається 170 амінокислот, але до складу білків входять лише двадцять.

Пам’ятайте, що рослини самі синтезують всі мономери білків, а тварини тільки їх малу групу. Тварини отримують всі інші амінокислоти з органічних сполук при харчуванні.

Схема утворення пептидного зв'язку
Схема утворення пептидного зв’язку

Складові білків

Амінокислоти розчинні у воді, знаходяться в порошкоподібному стані, та мають у своїй будові аміногрупу, карбоксильну групу і радикал. Радикал може бути представлений ароматичним кільцем, ланцюжком. До його складу можуть входити сполуки, що містять сірку.

Мономери білків можуть бути кислими або основними, залежно від кількості груп NH₂ і COOH.

Вступаючи в реакції один з одним, амінокислоти утворюють дипептиди, трипептиди та поліпептиди.

Перед тим, як перейти до детального розгляду будови молекул білків, вивчимо всі зв’язки, що існують в білках різних типів:

  • Пептидні – основні зв’язки в білках. Вони ковалентні, міцні;
  • Іонні – утворюються за допомогою аніонів COO- і катіонів NH₃⁺;
  • Водневі – слабкі, але коли їх виникає багато, то ланцюжки стають міцнішими;
  • Зв’язки виду S-S – утворюються за допомогою дисульфідних містків.

Ці зв’язки є основними в білкових молекулах.

Основні рівні структурної організації білків
Основні рівні структурної організації білків

Структури білків

Кожен білок в природі складається з певної кількості структур, які обумовлюють складність його будови. Вони формуються в каналах ендоплазматичної мережі. З цими структурами сильно пов’язані й основні властивості білків  -денатурація і ренатурація, які ми розглянемо пізніше.

Первинна структура

Дана структура визначає кількість амінокислот в ланцюзі пептидів. У молекулі виникають пептидні зв’язки. Тобто ця структура являє собою послідовність різних амінокислот, з’єднаних один з одним пептидними зв’язками.

Важливо! У період з 1944 року по 1954 рік біохіміком Сенгером у Великобританії був відкритий інсулін, що має у своєму складі 51 амінокислоту і первинну структуру. Також була ретельно вивчена його будова.

Вторинна структура

Являє собою альфа-спіраль, яка прошита численними водневими зв’язками. Ще дана структура може являти собою бета-шар. Бета-шар- це складчаста структура, що складається з ряду паралельних поліпептидних ланцюгів, з’єднаних водневими зв’язками. Є більш міцним, ніж альфа-спіраль.

Третинна структура

Тут поліпептидний ланцюг компактно покладений в глобулу. У глобулу можуть входити іонні, водневі, дисульфідні зв’язки. Між радикалами можуть виникати гідрофобні та гідрофільні взаємодії. Сюди ж входять різні ферменти та антитіла з глобулярною будовою.

Важливо! У 1963 році вчені Кендрью і Перуц відкрили міоглобін, що має третинну структуру.

Четвертинна структура

Мабуть, є найбільш складною з усіх вищеперерахованих. У ній кілька поліпептидних ланцюгів утримуються в молекулі гідрофобними взаємодіями та іонними зв’язками. Чотири глобули з’єднані воєдино. Дана будова має гемоглобін, надзвичайно важливий для людського організму.

Тепер, після вивчення основної будови білків, перейдемо до короткого розгляду властивостей цих біополімерів, які випливають з наявності всіх зазначених вище структур.

Фермент гексокіназа показаний за допомогою простої кульково-паличкової моделі.
Фермент гексокіназа показаний за допомогою простої кульково-паличкової моделі.

Властивості білків

Візьмемо до уваги дві головні властивості:

  • Денатурація – це порушення природної структури білка при впливі на нього певних факторів (високої температури, випромінювання, впливу кислот, лугів, солей). Оборотна денатурація називається ренатурацією – процес оборотний, якщо не руйнується первинна структура, що є основною.
  • При незворотній денатурації зачіпається первинна структура, яка відновитися вже не може. Як приклад такого процесу можна привести яйце, яке на сковороді перетворюється в яєчню. В цьому випадку будова білка повністю порушена і не вже не може бути відновленою.
  • Білки – органічні розчинники. Дані макромолекули використовуються і як відмінні розчинники.

Обов’язково варто перейти до питання про класифікації білків. Різні біополімери мають різну будову, а також фізичні властивості.

Незворотня денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури.
Незворотня денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури.

Класифікація білків

Білки діляться за своєю внутрішньою будовою:

  • Фібрилярні – в будові переважає вторинна структура. Нерозчинні у воді, мають високу механічну міцність. Складаються з довгих поліпептидних ланцюжків і мають бета-шар. Входять до складу сполучної тканини (сухожилля, кісткова тканина). Такими є колаген, фіброїн, керотин.
  • Глобулярні – в будові переважає третинна структура. Розчинні у воді, утворюють колоїди. Виконують ферментативну, захисну (антитіла), гормональну (інсулін, глюкагон) функції. Також завдяки їм вода утримується в цитоплазмі.
  • Проміжні – мають фібрилярну структуру. У всіх моментах схожі з фібрилярними білками, але мають одну відмінність – розчинність у воді.

Білки поділяються і за складністю будови:

  • Прості – складаються тільки з амінокислот. Такими є альбуміни (в крові і яєчному білку) і глобуліни (в крові).
  • Складні – в будові, крім амінокислот, мають простетичну частиуа. Наведемо приклади складних білків: казеїн молока, муцин (в слині), нуклеопротеїни (їх утворюють хромосоми), ліпопротеїни, хромопротеїни (складаються з заліза і гемоглобіну).

Ми розібрали всі найважливіші моменти будови білкових молекул. Потрібно зупинитися на останньому питанні – функціях білків.

Функції білків

Функції білків

Будову білків, всі чотири структури цих полімерів, обумовлюють їх функції. Кожен певний білок виконує і свою функцію, і загальні завдання для цього класу речовин:

  • Структурна – найголовніша задача даних полімерів. Дану функцію білки виконують на різних рівнях організації живої матерії. Але головним є те, що вони входять до складу всіх клітинних мембран. Окремі представники – колаген, еластин, керотин містяться в пір’ї, волоссі, шкірі та нігтях.
  • Транспортна – не менш важливе завдання білків. Гемоглобін переносить кисень і вуглекислий газ в крові хребетних. Гемоціанін виконує аналогічні дії, але у безхребетних. Міоглобін транспортує кисень до м’язів.
  • Захисна – здійснення захисту від різних інфекцій і шкідливих мікроорганізмів. Виконують це завдання антитіла крові, фібриноген, тромбін, що сприяють процесам згортання крові та утворенню тромбів. Каталаза перешкоджає розвитку вільно-радикальних процесів, які є вкрай шкідливими для людського організму.
  • Ферментативна – білки каталізують практично всі хімічні реакції, що відбуваються в клітині. Функцію виконують трипсин і глутамін-синтетаза.
  • Скорочувальна – актин і міозин беруть участь в скороченні м’язів.
  • Регуляторна – кількість певних речовин регулюють інсулін, глюкагон і спеціальна складна речовина – адренокортикотропін (АКТГ).
  • Запасна (резервна) – поживні речовини запасають казеїн молока, яєчний альбумін.
  • Токсична – це завдання виконують особливі білки-токсини, якими є зміїна і дифтерійна отрути.
  • Енергетична – найнезначніша і маловажлива функція. Внаслідок розщеплення одного грама білка виділяється 17,6 кілоджоулів енергії.
Схематичне зображення іонних каналів в мембрані клітини
Схематичне зображення іонних каналів в мембрані клітини

Отже, розібравши будову білків, ми дізналися, що вони є неперіодичними біополімерами, що складаються з 20 амінокислот. Різні представники цього класу речовин можуть мати від однієї до чотирьох структур, в кожній з яких переважають свої види зв’язку.

Білки, що розрізняються за своєю формою і кількістю структур, мають індивідуальні фізичні властивості та окремі функції.

Незамінність білків для всіх живих істот ми довели при розгляді виконуваних ними завдань.

Leave a Reply

Ваша e-mail адреса не оприлюднюватиметься. Обов’язкові поля позначені *